دانشمندان ساختار مخفی پشت “بزرگراه پروتونی طبیعت” را کشف کردند

با انجماد فسفر مهم اسید مجتمع نزدیک صفر مطلقدانشمندان یک ساختار واحد و غیرمنتظره پایدار در قلب انتقال پروتون کشف کرده اند.

اسید فسفریک هم در زیست شناسی و هم در فناوری مدرن به دلیل توانایی خارق العاده اش در حرکت بار الکتریکی حیاتی است. در بدن انسان و در دستگاه هایی مانند سلول های سوختی، این مولکول کوچک به انجام واکنش های شیمیایی ضروری کمک می کند.

اکنون دانشمندان دپارتمان فیزیک مولکولی در موسسه فریتز هابر جزئیات جدیدی در مورد چگونگی انجام این وظیفه در سطح مولکولی فاش کرده اند.

چگونه سیگنال های الکتریکی کوچک زندگی را کنترل می کنند

بارهای الکتریکی بی شماری در هر ثانیه از بدن ما عبور می کنند. این سیگنال ها برای زندگی حیاتی هستند. فرآیندهایی مانند ارتباطات سلولی، تبدیل انرژی و متابولیسم بر حرکت دقیق کنترل شده ذرات باردار در سراسر غشاها و درون سلول ها متکی هستند. از بسیاری جهات، انتقال شارژ به عنوان سیستم نظارتی اولیه عمل می کند.

اسید فسفریک (H3PO4) و ترکیبات فسفات مرتبط در موجودات زنده وجود دارد. آنها ستون فقرات را تشکیل می دهند DNA و RNAبه ساختار غشای سلولی کمک می کند و بخشی از ATP است، مولکولی که انرژی را ذخیره و به سلول ها می رساند. این ترکیبات به ویژه برای حرکت بارهای مثبت در سیستم های بیولوژیکی مهم هستند.

فراتر از زیست شناسی، اسید فسفریک نیز نقش مهمی در فناوری ایفا می کند. در انواع خاصی از باتری ها و در سلول های سوختی استفاده می شود. در این سیستم‌ها، مهندسان از یک ویژگی برجسته بهره می‌برند: رسانایی پروتون بسیار زیاد آن.

پروتون ها حامل بار مثبت هستند و می توانند از طریق مواد حاوی فسفات به صورت مرحله ای حرکت کنند. آنها از یک مولکول به مولکول دیگر در امتداد شبکه های پیوندهای هیدروژنی “پرش” می کنند. این فرآیند، که به عنوان “پروتن شاتل” شناخته می شود، به بارها اجازه می دهد تا به سرعت حرکت کنند.

اگرچه دانشمندان مدت‌هاست متوجه شده‌اند که این مکانیسم کار می‌کند، اما بسیاری از جزئیات دقیق آن نامشخص است. در مطالعه اخیر خود، محققان مؤسسه فریتز هابر، که با همکارانش در لایپزیگ و ایالات متحده کار می‌کنند، بر تعیین ساختار یک مجتمع با بار منفی مهم اسید فسفریک تمرکز کردند. با توضیح ساختار آن، هدف آنها درک بهتر مراحل اولیه انتقال پروتون است.

نگاهی سرد به شیمی داغ با طیف‌سنجی برودتی

مطالعات قبلی نشان داد که یک شکل خاص با بار منفی اسید فسفریک می تواند به عنوان نقطه شروع توالی انتقال پروتون عمل کند. این گونه ها دایمر deprotonated H3PO4·H2PO4- است.

برای مطالعه دقیق تر، تیم این مولکول را در آزمایشگاه ایجاد کردند و آن را در شرایط بسیار سرد مطالعه کردند. آنها آن را در یک نانو قطره هلیوم جاسازی کردند و آن را تا 0.37 درجه بالای صفر مطلق خنک کردند. آنها با استفاده از تابش مادون قرمز، ساختار آن را تجزیه و تحلیل کردند.

خنک کردن مولکول در چنین دماهای پایینی حرکت حرارتی و سایر اختلالات را به شدت کاهش می دهد. این به دانشمندان اجازه می دهد تا ساختار آن را با دقت بالا اندازه گیری کنند. یافته‌های تجربی بیشتر توسط محاسبات شیمیایی کوانتومی پشتیبانی می‌شوند که به پیش‌بینی نحوه آرایش مولکول‌ها و نحوه رفتار آنها کمک می‌کند.

شبکه نامرئی: ساختار و پیوندهای هیدروژنی کشف شد

وقتی محققان اندازه‌گیری‌های خود را با پیش‌بینی‌های نظری مقایسه کردند، تنها توافق جزئی را یافتند. مدل‌های محاسباتی نشان می‌دهند که دو شکل ساختاری باید به یک اندازه محتمل باشند. با این حال، نتایج تجربی به وضوح نشان می دهد که دایمر اسید فسفریک deprotonated ساختار پایدار اتخاذ می کند.

این ساختار نسبتاً صلب است و موانع انرژی بالایی برای انتقال پروتون ایجاد می کند. این شامل سه پیوند هیدروژنی است و دارای یک اکسیژن مشترک است اتم که به عنوان پذیرنده عمل می کند. ترتیبات مشابهی در سایر خوشه های حاوی اسید فسفریک مشاهده شده است که نشان می دهد این الگوی پیوند هیدروژنی ممکن است در چنین سیستم هایی رایج باشد.

یافته‌ها نشان می‌دهد که مدل‌های نظری به تنهایی نمی‌توانند همیشه تصویر کامل را ثبت کنند. کار تجربی دقیق برای تعیین ساختارهای مولکولی دقیق ضروری است.

چرا مهم است

این مطالعه بینش جدیدی از اساس مولکولی هدایت پروتون قابل توجه اسید فسفریک، “بزرگراه پروتون طبیعت” ارائه می دهد. محققان با شناسایی ساختاری پایدار برای دایمر آنیونی کلیدی H3PO4·H2PO4- و آشکارسازی موتیف پیوند هیدروژنی متمایز آن، بخش مهمی از پازل انتقال پروتون را روشن کردند.

علاوه بر این، این کار نقطه شروع ارزشمندی برای بهبود روش‌های شیمیایی کوانتومی مورد استفاده برای مدل‌سازی خوشه‌های حاوی فسفات فراهم می‌کند. این پیشرفت ها می تواند به توسعه مواد رسانای پروتون بهتر و عمیق تر کردن درک علمی از نحوه عملکرد انتقال پروتون در سیستم های زنده کمک کند.

مرجع: “طیف‌سنجی ارتعاشی برودتی دایمر اسید فسفریک دپرتونه‌شده” توسط América Y. Torres-Boy, Jia Han, Gurpur Rakesh D. Prabhu, Martín I. Taccone, Anushka Ghosh, Hannah Buttkus, Katja Ober, Gerard Meit, Gerard Meit, Gerard Meit, Gerard Meit, Anushka Ghosh هلدن، 15 دسامبر 2025. مجله شیمی فیزیک الف.
DOI: 10.1021/acs.jpca.5c06704

تامین مالی: Deutsche Forschungsgemeinschaft، بنیاد الکساندر فون هومبولت، بودجه DAAD-RISE

هرگز پیشرفتی را از دست ندهید: به خبرنامه SciTechDaily بپیوندید.
ما را در Google و Google News دنبال کنید.